Methemoglobin adalah bentuk dari hemoglobin yang mengandung besi dalam rupa ion feri (Fe3+).[1]

Struktur enzim yang mengubah methemoglobin menjadi hemoglobin.

Karakteristik sunting

Methemoglobin terus menerus dibentuk di dalam eritrosit pada jumlah kecil karena disebabkan oksidasi spontan.[2] Senyawa ini dicegah oleh sistem enzim untuk terakumulasi di eritrosit sehingga jumlah methemoglobin hanya sebesar kurang dari 1% dari jumlah total hemoglobin.[2] Methemoglobin berwarna coklat kebiruan dan tidak akan berubah menjadi merah saat terpapar oksigen.[2] Besi yang teroksidasi tidak mampu mengikat oksigen, tetapi saat satu atau lebih atom besi telah teroksidasi, maka konformasi molekul hemoglobin akan berubah.[2] Hal ini menyebabkan afinitas oksigen dari kelompok heme akan meningkat.[2] Jika jumlah methemoglobin meningkat di darah, maka kurva disosiasi oksigen akan bergeser ke kiri, dan oksigen tidak tersalurkan dengan efisien ke jaringan tubuh.[2] Jika methemoglobin berjumlah lebih besar dari 30% dari total hemoglobin, maka akan timbul gejala penyakit hipoksia dan sianosis.[2] Jumlah methemoglobin yang meningkat adalah hasil produksi yang berlebihan yang disebabkan oleh keberadaan senyawa pengoksidasi (contohnya nitrit) atau jika adanya pengurangan aktivitas enzim methemoglobin reduktase (yang biasanya terjadi karena kelainan genetik).[2] Jumlah berlebih ini juga ditemukan pada penderita kelainan turunan penyakit Hb M yang menyebabkan ketidaknormalan pada struktur bagian globin dari molekul hemoglobin.[2]

Referensi sunting

  1. ^ Irwin RS, Rippe JM. 2008. Irwin and Rippe's Intensive Care Medicine. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins.
  2. ^ a b c d e f g h i Rodak BF, Fritsma GA, Keohane E. 2007. Hematology: Clinical Principles and Applications. Missouri: Saunders.