Oksigenase adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk mengoksidasi substrat dengan mengirim oksigen dari oksigen molekuler O2. Oksigenase membentuk sebuah kelas oksireduktase; nomor EC mereka yaitu EC 1.13 atau EC 1.14. Oksigenase pertamakali ditemukan secara bersamaan pada 1955, oleh dua kelompok, yaitu Osamu Hayaishi dari Jepang[1][2][3] dan Howard S. Mason dari Amerika Serikat.[4][5]

Tryptophan 2,3-dioxygenase, contoh enzim oksigenase

Struktur

sunting

Kebanyakan oksigenase mengandung baik sebuah logam, umumnya besi, atau sebuah kofaktor organik, umumnya flavin. Kofaktor ini berinteraksi dengan O2, membawanya ke subtrat.[6] Enzim ini merupakan sumber utama intrasel besi dan karbon monoksida.[7]

Referensi

sunting
  1. ^ Hayaishi et al. (1955) Mechanism of the pyrocatechase reaction, J. Am. Chem. Soc. 77 (1955) 5450-5451
  2. ^ Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). "Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 346–54. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID 16139790. 
  3. ^ Hayaishi O (2005). "An odyssey with oxygen". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 2–6. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID 16185652. 
  4. ^ Mason HS, Fowlks WK, Peterson E (1955). "Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex". J. Am. Chem. Soc. 77 (10): 2914–2915. doi:10.1021/ja01615a088. 
  5. ^ Waterman MR (2005). "Professor Howard Mason and oxygen activation". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 7–11. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID 16153596. 
  6. ^ Fetzner, Susanne; Steiner, Roberto A. (2010). "Cofactor-independent oxidases and oxygenases". Applied Microbiology and Biotechnology. 86 (3): 791–804. doi:10.1007/s00253-010-2455-0. PMID 20157809. 
  7. ^ SW, Ryter; J, Alam (April 2006). "Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications". Physiol Rev. Department of Medicine, Division of Pulmonary, Allergy, and Critical Care Medicine, The University of Pittsburgh School of Medicine. 86 (2): 583–650. doi:10.1152/physrev.00011.2005. PMID 16601269.