Prion: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
SilvonenBot (bicara | kontrib) k bot Mengubah: es:Prion |
Tidak ada ringkasan suntingan |
||
Baris 2:
{{medis-stub}}
dipikirkan satu penyebab infeksi yang diliputi seluruhnya dari satu sebarkan, mis melipat protein. [2] mis yang melipat bentuk dari protein prion telah dicakup pada sejumlah penyakit di berbagai binatang menyusui, meliputi spongiform encephalopathy bodoh (BSE, juga dikenal sebagai "penyakit sapi gila") di sapi dan penyakit Creutzfeldt Jakob (CJD) di manusia. Semua mengadakan hipotesa penyakit prion mempengaruhi struktur dari otak atau lain neural jaringan, dan semua sekarang ini untreatable dan selalu fatal. [3] Di pemakaian umum, prion menunjuk ke unit teoritis dari jangkitan. Secara ilmiah mengucapkan, PrPC menunjuk ke protein prion endogin, yaitu ditemukan pada banyak tisu, sementara PrPSC menunjuk ke bentuk misfolded dari PrPC, dan adalah bertanggung jawab untuk formasi dari plak amyloid pimpinan itu ke neurodegeneration.
Prions diadakan hipotesa untuk menjangkit dan menyebarkan oleh pelipatan ulang dengan tidak normal ke dalam satu struktur yang mana mampu untuk molekul normal konversi dari protein ke dalam dengan tidak normal bentuk struktur. Semua dikenal prions mempengaruhi formasi dari satu amyloid kandang domba, dimana protein polymerises ke dalam satu agregat terdiri dari dengan ketat berkemas lembar beta. Struktur berubah ini adalah sangat stabil dan mengakumulasi pada tisu dijangkit, menyebabkan tisu merusakkan dan kematian sel. [4] Berarti kemantapan ini bahwa prions resisten ke denaturation oleh agen kimia dan fisik, membuat penjualan dan kepuasan dari sulit partikel ini.
Protein memperlihatkan prion mengetik perilaku ditemukan di beberapa jamur dan ini telah sangat penting dalam membantu untuk memahami mammalian prions. Bagaimanapun, fungal prions tidak tampak untuk menyebabkan penyakit pada penyelenggara mereka dan mungkin bahkan menganugerahkan satu keuntungan evolusiner melalui suatu format protein mendasari warisan.
Sabda prion adalah satu kata majemuk memperoleh dari surat awal dari sabda proteinaceous dan cepat menyebar, dengan pada penambahan oleh analogi ke virion sabda
'''Penemuan'''
Ahli biologi pancaran Tikvah Alper dan ahli ilmu pasti John Stanley Griffith mengembangkan hipotesis selama 1960s itu beberapa yang dapat menghantar spongiform encephalopathies disebabkan oleh satu penyebab infeksi terdiri semata-mata dari protein. [7] 8] teori Ini dikembangkan untuk menjelaskan penemuan yang penyebab infeksi misterius menyebabkan penyakit scrapie dan Penyakit Creutzfeldt Jakob melawan radiasi ultraungu (Pancaran UV menyebabkan langsung DNA merusakkan dengan merangsang molekul individu pada polimer DNA, yang kesalahan lantaran diperkenalkan ke dalam urutan pasangan dasar). Kejang Francis kenali kepentingan potensial dari protein Griffith hanyalah hipotesis untuk perkembangbiakan scrapie pada edisi detik dari terkenalnya "Dogma pusat dari biologi molekular". [9] Sementara menyatakan bahwa aliran dari keterangan urutan dari protein ke protein, atau dari protein ke RNA dan DNA adalah "dihalangi" oleh dogma ini, dia mencatat bahwa hipotesisnya Griffith adalah satu kontradiksi potensial ke dogma ini (walau ini tidak demikian ditingkatkan oleh Griffith). Sejak diperbaiki "dogma" dirumuskan, di bagian, untuk mengakomodasi maka penemuan terbaru dari tulisan kebalikan oleh Howard Temin dan Baltimore Daud (siapa dimenangi Hadiah Nobel pada 1975), bukti dari protein hanyalah hipotesis mungkin dilihat sebagai satu "pasti taruhan" untuk satu Hadiah Nobel perdagangan berjangka.
Stanley B. Prusiner dari universitas dari California, San Francisco mengumumkan pada 1982 itu pasukannya telah memurnikan cepat menyebar yang hipotetis prion, dan itu penyebab infeksi terdiri sebagian besar dari satu protein spesifik meskipun demikian mereka tidak mengatur untuk dengan memuaskan mengisolasikan protein hingga dua tahun setelah pengumumannya Prusiner. [10] Sabda Prusiner coined "prion" sebagai satu nama untuk penyebab infeksi. Sementara penyebab infeksi disebutkan satu prion, protein spesifik itu prion dibuat dari disebutkan PrP, satu kependekan untuk "protein resisten protease". Prusiner dihadiahi Hadiah Nobel di Fisiologi atau Perobatan pada 1997 untuk penelitiannya ke dalam prions. [11]
'''Struktur'''
Lihat juga: Struktur PrP
Isoforms
Protein yang prions dibuat dari ditemukan sepanjang tubuh, bahkan pada orang-orang sehat dan binatang. Bagaimanapun, protein prion dirikan pada materi cepat menyebar punya satu pelipatan berbeda memola dan resisten ke proteases, enzim pada tubuh itu dapat secara normal memecah protein. Bentuk normal dari protein dipanggil PrPC, sementara bentuk cepat menyebar dipanggil PrPSc — c menunjuk ke ' selular umum ' atau ' PrP, sementara Sc menunjuk ke ' scrapie ', satu penyakit prion terjadi di biri-biri. [12] Sementara PrPC adalah structurally tergambar dengan baik, PrPSc pasti polydisperse dan terdefinisi pada satu secara relatif taraf lemah. PrP dapat dipengaruhi untuk melipat ke dalam lain kurang lebih tergambar dengan baik isoforms di vitro, dan hubungan mereka ke bentuk (s ) yang adalah pathogenic di vivo adalah belum jelas.
PrPC
PrPC adalah satu tunjangan protein normal pada membran dari sel. Ini mempunyai 209 amino asam (di manusia), satu disulfide ikat, satu bobot molekul dari 35 - 36kDa dan satu sebagian besar alfa struktur seperti bentuk sekerup. Beberapa topological membentuk berada; satu bentuk permukaan sel menjangkar melalui glycolipid dan dua transmembrane bentuk. [13] Fungsi ini sepenuhnya terpecahkan. PrPC mengikat tembaga (II.) ion dengan daya tarik ketinggian. [14] Arti dari ini tidak jelas, tapi ini kiranya berhubungan ke struktur PrP atau fungsi. PrPC siap dicerna oleh proteinase k dan dapat dibebaskan dari permukaan sel di vitro oleh enzim phosphoinositide phospholipase c (TBK PI), belah yang glycophosphatidylinositol (GPI) glycolipid jangkar. [15]
PrPSc
Cepat menyebar isoform dari PrPC, dikenal sebagai PrPSc, mampu untuk normal konversi protein PrPC ke dalam cepat menyebar isoform dengan mengubah konformasi mereka, atau bentuk; ini, pada gilirannya, mengubah jalannya interconnect protein. Walau 3D struktur tepat dari PrPSc bukan diketahui, menjangkit sel memperlihatkan akumulasi dari ß - protein lembar pada tempatnya area normal satu bentuk garis sekerup. [16] Pengumpulan dari ini abnormal isoforms membentuk serabut amyloid sangat terstruktur, akumulasi yang untuk membentuk plak. Akhir dari masing-masing serabut menindaki sebagai satu template ke atas yang membebaskan molekul protein mungkin sertakan, mengijinkan serabut untuk tumbuh. Perbedaan pada urutan amino asam dari prion membentuk daerah memimpin ke fitur struktural yang berbeda pada permukaan dari serabut amyloid abnormal. Sebagai hasil, hanyalah bebas molekul protein serupa ke protein prion digabungkan ke dalam serabut tumbuh.
'''
Function'''
The precise function of the prion protein is not known, but there is substantial evidence that it serves as a copper-dependent antioxidant
[[Kategori:Biokimia]]
| |||