Ubikitinasi atau juga dikenal sebagai ubikitilasi adalah proses penambahan protein ubikitin ke substrat protein. Ubikitinasi merupakan suatu mekanisme pengaturan penting pada banyak proses-prose seluler. Ubikitansi dikatalisis oleh kaskade multi-enzim berurutan yang melibatkan tiga enzim: E1, E2 dan E3.[1]

Ubikitinasi tetramer, Human.

Reaksi tidak bergantung E1 dan E2 sunting

Beberapa bakteri patogen telah berevolusi untuk mengeksploitasi dan menargetkan jalur degradasi protein ubikitin untuk memfasilitasi proliferasi dirinya. Zhao-Qing Luo dan kawan-kawan menjelaskan mekanisme yang belum pernah dilaporkan sebelumnya yaitu ubikitinasi tidak bergantung pada enzim E1 dan E2, tetapi dimediasi oleh anggota keluarga sidE yang disandi oleh bakteri patogen Legionella pneumophila. Mereka menunjukkan bahwa efektor sidE meng-ubikitinasi beberapa GTPase kecil Rab dalam mekanisme yang bergantung pada aktivasi ubikitin oleh ADP-ribosilasi, sehingga menghindari kebutuhan untuk aktivasi oleh enzim E1 dan E2.[2]

Referensi sunting

  1. ^ Glickman MH, Ciechanover A (2002). "The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction". Physiol Rev. 82 (2): 373–428. PMID 11917093. 
  2. ^ Qiu J, Sheedlo MJ, Yu K, Tan Y, Nakayasu ES, Das C, Liu X, Luo ZQ (2016). "Ubiquitination independent of E1 and E2 enzymes by bacterial effectors". Nature. 533 (37601): 120–4. doi:10.1038/nature17657. PMID 27049943.