Modifikasi pascatranslasi

Modifikasi pasca-translasi (post-translational modification, PTM) mengacu pada modifikasi enzimatik protein melalui suatu ikatan kovalen setelah biosintesis protein. Protein disintesis oleh ribosom yang menerjemahkan mRNA menjadi rantai polipeptida, yang kemudian dapat menjalani PTM untuk membentuk produk protein matang.[1] PTM merupakan komponen penting dalam pensinyalan sel, seperti misalnya ketika prohormon diubah menjadi hormon.

Modifikasi pasca-translasi dapat terjadi pada rantai samping asam amino atau pada ujung C- atau N- protein.[2] PTM dapat memperkaya persediaan kimia dari 20 asam amino standar dengan memodifikasi gugus fungsi yang ada atau memasukkan gugus fungsi yang baru seperti fosfat. Fosforilasi merupakan mekanisme yang sangat umum untuk mengatur aktivitas enzim dan merupakan modifikasi pasca-translasi yang paling umum.[3] Banyak protein eukariotik dan prokariotik juga memiliki molekul karbohidrat yang melekat padanya dalam proses yang disebut glikosilasi, yang dapat meningkatkan pelipatan protein dan meningkatkan stabilitas serta melayani fungsi pengaturan. Penempelan molekul lipid, yang dikenal sebagai lipidasi, sering menargetkan protein atau bagian dari protein yang melekat pada membran sel.

ReferensiSunting

  1. ^ Virág, Dávid; Dalmadi-Kiss, Borbála; Vékey, Károly; Drahos, László; Klebovich, Imre; Antal, István; Ludányi, Krisztina (2020-01). "Current Trends in the Analysis of Post-translational Modifications". Chromatographia (dalam bahasa Inggris). 83 (1): 1–10. doi:10.1007/s10337-019-03796-9. ISSN 0009-5893. 
  2. ^ Santos, Ana L.; Lindner, Ariel B. (2017). "Protein Posttranslational Modifications: Roles in Aging and Age-Related Disease". Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2017: 5716409. doi:10.1155/2017/5716409. ISSN 1942-0994. PMC 5574318 . PMID 28894508. 
  3. ^ Khoury, George A.; Baliban, Richard C.; Floudas, Christodoulos A. (2011-09-13). "Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database". Scientific Reports. 1: srep00090. doi:10.1038/srep00090. ISSN 2045-2322. PMC 3201773 . PMID 22034591.