Buka menu utama

Kinetika Michaelis–Menten

(Dialihkan dari Kinetika Michaelis-Menten)
Kurva penjenuhan Michaelis–Menten pada suatu reaksi enzim yang menunjukkan hubungan antara konsentrasi substrat dan laju reaksi.

Dalam biokimia, kinetika Michaelis–Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui paling baik. Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten. Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju reaksi enzimatik, dengan menghubungkan laju reaksi (laju pembentukan produk, ) terhadap , konsentrasi substrat S. Rumus kinetika ini dituliskan sebagai

Persamaan ini dikenal sebagai persamaan Michaelis–Menten. Di sini, mewakili laju maksimum yang diterima sistem, pada konsentrasi substrat jenuh. Konstanta Michaelis adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi setengah .[1] Reaksi biokimia yang melibatkan satu substrat sering diasumsikan mengikuti kinetika Michaelis–Menten, anpa memperhatikan asumsi dasar model tersebut.

ModelSunting

 
Perubahan konsentrasi terhadap waktu pada enzim E, substrat S, kompleks ES dan produk P

Pada tahun 1903, kimiawan fisik Victor Henri menemukan bahwa reaksi enzim diprakarsai oleh ikatan (lebih umum lagi, interaksi yang mengikat) antara enzim dan substrat.[2] Karyanya diambil oleh biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten, yang menyelidiki kinetika dari mekanisme reaksi enzimatik, invertase, yang mengkatalisis hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa.[3] Pada tahun 1913, mereka mengusulknan model matematis dari reaksi tersebut.[4] Model ini melibatkan enzim, E, berikatan pada substrat, S, untuk membentuk suatu kompleks, ES, yang kemudian melepaskan produk, P, membentuk kembali enzim seperti semula. Hal ini dapat digambarkan secara skematis

 

di mana   (laju arah maju),   (laju balik), dan   (laju katalitik) menyatakan konstanta laju,[5] panah ganda antara S (substrat) dan ES (kompleks enzim-substrat) mewakili fakta bahwa pengikatan enzim-substrat merupakan proses reversibel (bolak-balik), dan panah tunggal maju mewakili pembentukan P (produk).

Di bawah asumsi tertentu – seperti konsentrasi enzim yang jauh lebih kecil dari konsentrasi substrat – laju pembentukan produk didapat dari persamaan

 

AplikasiSunting

Nilai parameter sangat bervariasi antar enzim:[6]

Enzim   (M)   (s−1)   (M−1s−1)
Kimotripsin 1.5 × 10−2 0.14 9.3
Pepsin 3.0 × 10−4 0.50 1.7 × 103
Tirosil-tRNA sintetase 9.0 × 10−4 7.6 8.4 × 103
Ribonuklease 7.9 × 10−3 7.9 × 102 1.0 × 105
Karbonat anhidrase 2.6 × 10−2 4.0 × 105 1.5 × 107
Fumarase 5.0 × 10−6 8.0 × 102 1.6 × 108

Konstanta   (efisiensi katalitik) adalah ukuran seberapa efisien sebuah enzim mengubah substrat menjadi produk. Enzim dengan difusi terbatas, seperti fumarase, bekerja pada batas atas teoritis 108 – 1010 M−1s−1, dibatasi oleh difusi substrat ke dalam situs aktif.[7]

Kinetika Michaelis–Menten juga telah diterapkan pada berbagai bidang di luar reaksi biokimia,[5] termasuk pembersihan debu alveolar,[8] pengkayaan spesies,[9] pembersihan alkohol darah,[10] hubungan fotosintesis-iradiansi, dan infeksi faga bakteri.[11]

Penurunan persamaanSunting

Menerapkan hukum aksi massa, yang menyatakan bahwa laju reaksi sebanding dengan produk dari konsentrasi reaktan (yaitu [E] [S]), memberikan sebuah sistem dari empat persamaan diferensial biasa non-linear yang menentukan laju perubahan reaktan dengan waktu  [12]

 

Dalam mekanisme ini, enzim E adalah katalis, yang hanya memudahkan reaksi, sehingga total konsentrasi, bebas plus gabungan,   bernilai konstan. Hukum kekekalan ini juga dapat diamati dengan menambahkan persamaan pertama dan ketiga di atas.[12][13]

Peran pelepasan ikatan substratSunting

Persamaan Michaelis-Menten telah digunakan untuk memprediksi laju pembentukan produk dalam reaksi enzimatik selama lebih dari satu abad. Secara khusus, persamaan ini menyatakan bahwa laju reaksi enzimatik akan meningkat saat konsentrasi substrat meningkat, dan peningkatan kompleks enzim-substrat yang tidak mengikat akan menurunkan laju reaksi. Sementara prediksi pertama sudah mapan, yang kedua lebih sulit dipahami. Analisis matematis efek enzim-substrat yang tidak mengikat pada reaksi enzimatik pada tingkat molekul tunggal telah menunjukkan bahwa pengikatan enzim dari substrat dapat mengurangi laju pembentukan produk dalam beberapa kondisi, namun mungkin juga memiliki efek sebaliknya. Seiring meningkatnya konsentrasi substrat, titik kritis dapat dicapai bila kenaikan laju yang tidak mengikat menghasilkan peningkatan, dan bukannya penurunan, dari laju reaksi. Hasilnya menunjukkan bahwa reaksi enzimatik dapat berperilaku dengan cara yang melanggar persamaan Michaelis-Menten klasik, dan bahwa peran yang tidak mengikat dalam katalisis enzimatik masih harus ditentukan secara eksperimental.[14]

Lihat pulaSunting

ReferensiSunting

  1. ^ "Substrate Concentration (Introduction to Enzymes)". www.worthington-biochem.com. 
  2. ^ Henri, Victor (1903). Lois Générales de l’Action des Diastases. Paris: Hermann.  Google books (US only)
  3. ^ "Victor Henri". Whonamedit?. Diakses tanggal 24 May 2011. 
  4. ^ Michaelis, L.; Menten, M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. 49: 333–369  (recent translation, and an older partial translation)
  5. ^ a b Chen, W.W.; Neipel, M.; Sorger, P.K. (2010). "Classic and contemporary approaches to modeling biochemical reactions". Genes Dev. 24 (17): 1861–1875. doi:10.1101/gad.1945410. PMC 2932968 . PMID 20810646. 
  6. ^ Mathews, C.K.; van Holde, K.E.; Ahern, K.G. (10 Dec 1999). Biochemistry (edisi ke-3). Prentice Hall. ISBN 978-0-8053-3066-3. 
  7. ^ Stroppolo, M.E.; Falconi, M.; Caccuri, A.M.; Desideri, A. (Sep 2001). "Superefficient enzymes". Cell Mol Life Sci. 58 (10): 1451–60. doi:10.1007/PL00000788. PMID 11693526. 
  8. ^ Yu, R.C.; Rappaport, S.M. (1997). "A lung retention model based on Michaelis–Menten-like kinetics". Environ Health Perspect. 105 (5): 496–503. doi:10.1289/ehp.97105496. PMC 1469867 . PMID 9222134. 
  9. ^ Keating, K.A.; Quinn, J.F. (1998). "Estimating species richness: the Michaelis–Menten model revisited". Oikos. 81 (2): 411–416. doi:10.2307/3547060. JSTOR 3547060. 
  10. ^ Jones, A.W. (2010). "Evidence-based survey of the elimination rates of ethanol from blood with applications in forensic casework". Forensic Sci Int. 200 (1–3): 1–20. doi:10.1016/j.forsciint.2010.02.021. PMID 20304569. 
  11. ^ Abedon, S.T. (2009). "Kinetics of phage-mediated biocontrol of bacteria". Foodborne Pathog Dis. 6 (7): 807–15. doi:10.1089/fpd.2008.0242. PMID 19459758. 
  12. ^ a b Murray, J.D. (2002). Mathematical Biology: I. An Introduction (edisi ke-3). Springer. ISBN 978-0-387-95223-9. 
  13. ^ Keener, J.; Sneyd, J. (2008). Mathematical Physiology: I: Cellular Physiology (edisi ke-2). Springer. ISBN 978-0-387-75846-6. 
  14. ^ Reuveni, Shlomi; Urbakh, Michael; Klafter, Joseph (2014). "Role of Substrate Unbinding in Michaelis-Menten Enzymatic Reactions". Proceedings of the National Academy of Sciences. 111 (12): 4391–4396. Bibcode:2014PNAS..111.4391R. doi:10.1073/pnas.1318122111. PMC 3970482 . PMID 24616494.