Taq polimerase: Perbedaan antara revisi

'''''Taq''''' '''polimerase''' (disingkat ''Taq'' pol) merupakan [[enzim]] [[DNA polimerase]] [[(EC 2.7.7.7)]] stabil suhu pertama yang berhasil dipurifikasi dari [[bakteri]] [[bakteri|termofil]] ekstrem ''Thermus aquaticus'' yang hidup pada dinding [[geyser]] vulkanik. Enzim ''Taq'' pol pertama kali dipurifikasi pada tahun [[1976]]. Enzim ini bebas dari [[fosfomomonoesterase]], [[fosfodiesterase]], dan aktivitas [[eksonuklease]] utas tunggal. [[Suhu]] optimum ''Taq'' pol adalah 80ºC. Untuk dapat beraktivitas maksimum, enzim ini memerlukan keempat [[deoksiribonukleotida]] dan [[DNA]] [[timus]] anak [[sapi]] yang diaktivasi. Selain itu, dibutuhkan juga [[kofaktor kation divalen]] yaitu [[Mg2+]] atau paling tidak [[Mn2+]]. [[Kation monovalen]] pada konsetrasi 0.1 M tidak menunjukkan efek [[inhibitor]] yang signifikan. [[pH]] optimum dari enzim ini adalah 8.0 pada [[buffer tris(hidroksimetil)aminomethan-hidroklorida]]. [[Massa molekuler[[]] pertama kali diestimasi mencapai 63.000-68.000, dengan metode [[sentrifugasi gradien sukrosa]] dan [[filtrasi gel]] menggunakan [[Sephadex G-100]]. Ukuran yang kecil, tahan suhu tinggi, dan memiliki sedikit saja aktivitas nuklease adalah faktor-faktor yang membedakan enzim polimerase ini dengan DNA polimerase dari ''[[ E. coli]]''. <ref>Chien A, Edgar DB, Trela JM. 1976. Deoxyribonucleic acid polymerase from the extreme thermophile ''Thermus aquaticus''. ''J Bacteriol'' 127:1550-1557. </ref>. Enzim ''Taq'' pol memiliki aktivitas [[5’—3’ eksonuklease]]. Namun, struktur domain aktivitas [[3’—5’ eksonuklease]] telah teralterasi sehingga aktivitas tersebut tidak terdapat dalam enzim termostabil seperti ''Taq'' pol. <ref> Eom SH, Wang J, Steitz TA. 1996. Structure of ''Taq'' polymerase with DNA at the polymerase active site. ''Nature'' 382:278-281.</ref>