Wikipedia

Enzim: Perbedaan antara revisi

Jelajahi riwayat secara interaktif
← Revisi sebelumnyaRevisi selanjutnya →
Konten dihapus Konten ditambahkan
VisualTeks wiki
HaEr48 (bicara | kontrib)
Pengurus
10.368 suntingan
HaEr48 (bicara | kontrib)
Pengurus
10.368 suntingan
Baris 42:
Penamaan dengan sistem EC tidak menunjukkan kemiripan urutan asam amino dalam protein enzim. Misalnya, dua ligase dengan nomor EC yang sama, menunjukkan bahwa kedua ligase tersebut mengatalisis reaksi yang sama, tetapi dapat saja memiliki rantai asam amino yang sama sekali berbeda. Sejumlah basis data protein, seperti [[Pfam]], memiliki pengelompokan lain yang didasarkan kepada kemiripan urutan asam amino sehingga menghasilkan kelompok-kelompok protein yang berbeda dengan pengelompokan berdasarkan reaksi kimia yang dikatalisis enzim.
 
== Struktur dan mekanisme ==
{{see also|KatalisisStruktur enzimprotein}}
 
[[Berkas:Carbonic anhydrase.png|jmpl|ka|300px|Diagram pita yang menunjukkan [[karbonat anhidrase|karbonat anhidrase II]]. Bola abu-abu adalah kofaktor [[seng]] yang berada pada tapak aktif.]]
 
Enzim umumnya merupakan [[protein globular]], danyang ukurannyaberdiri berkisarsendiri darimaupun hanyamenjadi 62bagian asam amino padadari [[monomer]]kompleks [[4-Oksalokrotonat tautomerase|4-oksalokrotonat tautomeraseprotein]]<ref>{{cite. journalAktivitas |author=Chenkatalisis LH,sebuah Kenyonenzim GL,ditentukan Curtinoleh Fstrukturnya, Harayamadan S,struktur Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |title=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |journal=J. Biol. Chem. |volume=267 |issue=25 |pages=17716–21 |year=1992 |pmid=1339435}}</ref>, sampai denganini lebihtergantung dari 2.500urutan residu pada [[asam-asam lemak sintase]]aminonya.<ref>{{cite journal |author vauthors =Smith SAnfinsen CB | title =The animalPrinciples fattythat acidgovern synthase:the onefolding gene,of oneprotein polypeptide, seven enzymeschains |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |journal =Faseb J.Science | volume =8 181 | issue=15 |pages=1248–59 |year=19944096 |pmid=8001737 |month=Decpages |day=01}}</ref> Terdapat223–30 pula| sejumlahdate kecil= katalisJuly RNA,1973 dengan| yangpmid paling= umum4124164 merupakan| [[ribosom]];doi Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun [[ribozim]]. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).<ref>{{cite journal|author=Anfinsen C.B.|year=1973|title=Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal=Science|pages=223–30|pmid=4124164|doi=10.1126/science.181.4096.223 |volume bibcode = 1973Sci...181..223A }}</ref> Walaupun strukturbegitu, enzimmemprediksi menentukansecara fungsinya, prediksiefisien aktivitas enzim baruberdasarkan strukturnya saja masih merupakan persoalan yang hanyabelum dilihatterpecahkan, daridan strukturnyamelibatkan adalahilmu halenzimologi, yangbiologi sangatstruktur, sulitdan kimia komputasi.<ref>{{cite journal |author vauthors = Dunaway-Mariano D | title = Enzyme function discovery | journal = Structure | volume = 16 | issue = 11 | pages = 1599–600 |year date = November 2008 |month=November |pmid = 19000810 | doi = 10.1016/j.str.2008.10.001 }}</ref>
 
Ukuran enzim berkisar dari hanya 62 asam amino ([[monomer]] [[4-Oksalokrotonat tautomerase|4-oksalokrotonat tautomerase]])<ref>{{cite journal | vauthors = Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | title = 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 25 | pages = 17716–21 | date = September 1992 | pmid = 1339435 }}</ref>, sampai dengan lebih dari 2.500 ([[asam lemak sintase]]).<ref>{{cite journal | vauthors = Smith S | title = The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | journal = FASEB Journal | volume = 8 | issue = 15 | pages = 1248–59 | date = December 1994 | pmid = 8001737 | doi = 10.1096/fasebj.8.15.8001737 | s2cid = 22853095 }}</ref> Enzim umumnya berukuran jauh lebih besar dari substratnya, dan hanya sebagian kecil (sekitar 3–4 [[asam amino]]) dari keseluruhan struktur enzim yang secara langsung terlibat dalam katalisis, bagian ini disebut situs katalitik.<ref>{{ cite web | url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | title = The Catalytic Site Atlas | publisher = The European Bioinformatics Institute | accessdate = 4 April 2007 }}</ref> Di dekat situs katalitik terdapat satu atau lebih [[situs ikatan]] yang asam-asam aminonya berfungsi mengarahkan orientasi molekul substrat. Gabungan situs katalitik dan situs ikatan disebut situs aktif. Bagian enzim yang selebihnya berfungsi menjaga orientasi persis serta dinamika situs aktif.<ref name = "Suzuki_2015_7">{{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 7: Active Site Structure | pages = 117–140 }}</ref>
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 [[asam amino]]) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] Accessed 4 April 2007</ref> Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai [[sisi aktif]]. Enzim juga dapat mengandung sisi yang mengikat [[kofaktor]] yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki sisi untuk mengikat molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi [[umpan balik]].
 
Di sebagian enzim, tidak ada asam amino yang langsung terlibat dalam katalisis, tetapi enzim tersebut memiliki situs untuk mengikat dan mengarahkan [[kofaktor (biokimia)|kofaktor]], yang kemudian terlibat dalam katalisis.<ref name="Suzuki_2015_7" /> Sebagian enzim juga memiliki situs alosterik, yang dapat mengikat sebuah molekul kecil yang menyebabkan perubahan konformasi yang dapat menaikkan atau menurunkan aktivitas.<ref>{{cite book | author = Krauss G | title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation | date = 2003 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 9783527605767 | edition = 3rd | pages = 89–114 | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&q=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&pg=PA91}}</ref>
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang [[pelipatan protein|melipat]]. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk [[kompleks protein]]. Kebanyakan enzim dapat mengalami [[denaturasi]] (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
 
Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan [[ribosom]]; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun [[ribozim]].<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|2.2}}
 
== Mekanisme ==
{{see also|Katalisis enzim}}
=== Kespesifikan ===
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap [[substrat]] yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik [[hidrofilik]]/[[hidrofobik]] enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat [[stereospesifisitas]], [[regioselektivitas]], dan [[kemoselektivitas]] yang sangat tinggi.<ref>{{cite journal |author=Jaeger KE, Eggert T.|year=2004|title=Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume=15 |issue=4|pages=305–13|pmid=15358000|doi=10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>
Diperoleh dari "https://id.wikipedia.org/wiki/Enzim"