Akuaporin: Perbedaan antara revisi

== Struktur ==

[[Berkas:AQP1.png|jmpl|300px|Diagram skema struktur 2D akuaporin 1 ([[AQP1]]) menunjukkan enam heliks-alfa transmembran dan lima wilayah gelung interheliks A-E.]]

 

Protein akuaporin tersusun atas berkas enam [[heliks alfa|heliks-α]] [[protein transmembran|transmembran]]. Struktur ini tertanam di dalam membran sel. Ujung amino dan karboksil menghadap ke bagian dalam sel.<ref name="pmid17156589" /><ref name="pmid17710641">{{cite journal | vauthors=Fu D, Lu M | title=The structural basis of water permeation and proton exclusion in aquaporins | journal=Mol. Membr. Biol. | volume=24 | issue=5–6 | pages=366–74 | year=2007 | pmid=17710641 | doi=10.1080/09687680701446965 }}</ref> Belahan amino dan karboksil serupa satu sama lain, tampaknya mengulangi pola nukleotida. Beberapa peneliti meyakini bahwa hal ini tercipta oleh penggandaan gen awal berukuran setengah. Di antara heliks terdapat lima wilayah (A–E) yang menggelung ke dalam atau ke luar membran sel, dua di antaranya hidrofobik (B, E), dengan pola [[asparagin]]–[[prolin]]–[[alanin]] ("motif NPA"). Susunan ini menciptakan bentuk jam pasir tersendiri, membuat saluran air menyempit di bagian tengah dan melebar pada setiap ujungnya.

* {{MeshName|Aquaporins}}

* [http://www.nobel.se/chemistry/laureates/2003/chemanim1.mpg Animasi] (berkas [[MPEG]] pada nobel.se)

* {{cite web | url= http://www.ks.uiuc.edu/Research/aquaporins/ | title= Struktur, Dinamika, dan Fungsi Akuaporin | accessdate= 23 Januari 2008 | publisher= Universitas Illinois di Urbana-Champaign| author=Grup Biofisika Teoretis dan Komputasional}}