Substrat (kimia): Perbedaan antara revisi

Dalam ilmu kimia, '''substrat''' biasanya adalah [[spesies kimia]] yang diamati dalam suatu [[reaksi kimia]], yang secara alami adalah organik dan bereaksi dengan [[pereaksi]] menghasilkan suatu [[produk (kimia)|produk]]. Dalam [[sintesis kimia]] dan [[kimia organik]], substrat adalah bahan kimia yang menjadi subyek untuk dimodifikasi. Dalam [[biokimia]], suatu '''substrat enzim''' adalah material yang menjadi sasaran aksi suatu [[enzim]]. Ketika merujuk kepada [[prinsip Le Chatelier]], substrat adalah pereaksi yang konsentrasinya berubah. Istilah ''substrat'' sangat tergantung konteksnya.<ref>{{GoldBookRef | title = substrate | file = S06082}}</ref>

 

'''Reaksi spontan'''

:<ce> S -> P </ce>

{{col-break}}

'''Reaksi berkatalis'''

:<ce> {S} + C -> {P} + C </ce>

{{col-end}}

 

Dalam [[biokimia]], substrat adalah suatu [[molekul]] yang menjadi sasaran aksi [[enzim]]. Enzim [[katalisis|mengkatalisis]] [[reaksi kimia]] yang melibatkan substrat. Dalam hal substrat tunggal, substrat berikatan dengan [[situs aktif (biokimia)|situs aktif]] enzim, dan terbentuk [[kompleks enzim-substrat]]. Substrat diubah menjadi satu atau lebih [[produk (biologi)|produk]], yang kemudian dilepaskan dari situs aktif. Situs aktif kemudian bebas menerima molekul substrat lainnya. Dalam kasus lebih dari satu substrat, ini dapat berikatan dengan situs aktif dengan urutan tertentu, sebelum bereaksi bersama-sama menghasilkan produk. Sebuah substrat disebut 'kromogenik' jika ia menghasilkan produk berwarna ketika diberi aksi oleh enzim. Dalam studi lokalisasi enzim histologi, produk berwarna hasil aksi enzim dapat dilihat di bawah mikroskop, dalam bagian tipis jaringan biologis.

 

 

:<ce> {E} + S <=> ES -> EP <=> {E} + P </ce>

 

Sementara tahap pertama (pengikatan) dan ketiga (pelepasan), umumnya, adalah [[reaksi dapat balik]] (''reversible''), tahap yang tengah mungkin [[tidak dapat balik]] (''irreversible'') (seperti dalam kasus rennin dan katalase di atas), atau dapat balik (seperti banyak reaksi dalam jalur metabolisme [[glikolisis]]).

Dengan menaikkan konsentrasi substrat, laju reaksi akan meningkat karena jumlah kompleks enzim-substrat juga meningkat. Hal ini terjadi sampai konsentrasi [[enzim]] menjadi [[faktor pembatas]]<!--[[:en:limiting factor]]-->

 

{{utama|Promiskuitas enzim}}

 

Meskipun enzim biasanya sangat spesifik, beberapa mampu melakukan katalisis pada lebih dari satu substrat, suatu sifat yang dinamakan [[promiskuitas enzim]]. Suatu enzim dapat memiliki banyak substrat alami dan [[enzim#spesifisitas|spesifisitas]] yang lebar (misalnya, oksidasi oleh [[sitokrom p450]]) atau dapat memiliki substrat tunggal dengan seperangkat substrat non-aktif yang dapat dikatalisis dengan laju yang lebih rendah. Substrat yang diberi enzim tertentu sehingga dapat bereaksi dengan ''[[in vitro]]'', dalam keadaan laboratorium, mungkin tidak mencerminkan substrat fisiologis dan endogen dari reaksi enzim secara ''[[in vivo]]. Artinya, enzim tidak harus melakukan semua reaksi dalam tubuh yang mungkin terjadi di laboratorium. Sebagai contoh, sementara [[asam lemak amida hidrolase]] (FAAH) dapat menghidrolisis endokanabinoid [2-arakidonoilgliserol]] (2-AG) dan [[anandamida]] pada tingkat setara '' in vitro '', gangguan genetik atau farmakologis FAAH mengangkat anandamida tapi tidak 2-AG, menunjukkan bahwa 2-AG bukanlah substrat endogen, in vivo untuk FAAH.<ref name="Cravatt2001">{{cite journal | date=2001 | first1=B.F. | first2=K. | first3=M.P. | first4=M.H. | first5=D.K. | first6=B.R. | first7=A.H. | journal=[[Proc. Natl. Acad. Sci. USA]] | issue=16 | doi=10.1073/pnas.161191698 | last1=Cravatt | title=Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase | last2=Demarest | last3=Patricelli | last4=Bracey | last5=Gaing | last6=Martin | last7=Lichtman | volume=98 | pages=9371–9376 | pmid=11470906 | pmc=55427}}</ref> Contoh lain, ''N''-asil taurin (NAT) teramati meningkat drastis dalam hewan yang FAAH nya terganggu, tetapi secara aktual miskin substrat FAAH ''in vitro''.<ref name="Saghatelian2004">{{cite journal | first1=A. | last1=Saghatelian | title=Assignment of Endogenous Substrates to Enzymes by Global Metabolite Profiling | date=2004 | last2=Trauger | first2=S.A. | last3=Want | first3=E.J. | last4=Hawkins | first4=E.G. | last5=Siuzdak | first5=G. | last6=Cravatt | first6=B.F. | journal=Biochemistry | volume=43 | issue=45 | pages=14322–14339 | doi=10.1021/bi0480335 | pmid=15533037}}</ref>

 

 

{{reflist}}