Metaloprotease
Metaloprotease (Inggris: metalloprotease, metallopeptidase, metalloproteinase, metallocarboxypeptidase) merupakan salah satu jenis enzim golongan hidrolase yang mampu memotong ikatan peptida dengan bantuan ion logam bivalen sebagai aktivatornya.[1]
Metaloprotease terbagi menjadi dua klasifikasi yaitu:
- Eksometalokarboksipeptidase (EC 3.4.17)
- Endometalopeptidase (EC 3.4.24)
Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion Zn.[2] Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah mangan (Mn), kobalt (Co), nikel (Ni), dan tembaga (Cu).[1] Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.[1] Beberapa asam amino menjadi perantara ikatan ini, antara lain histamin, aspartat, glutamat, dan lisin.[1] Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak mikroorganisme, seperti Bacillus thermoproteolyticus, Vibrio alginolyticus, Thermus aquaticus, Bacillus anthractis, dan Escherichia coli.[1] Beberapa jenis fungi juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti Aspergillus niger dan Saccharomyces cerevisiae.[3]
Metaloproteinase matriks sunting
Metaloproteinase matriks, atau MMP, sesuai dengan namanya, merupakan protease dengan aktivitas degradasi terhadap protein jaringan ikat seperti kolagen, elastin, proteoglikan dan laminin.[4] Pada semua organisme, MMP merupakan endopeptidase yang mengandung domain aktif Zn2+ dan terbagi ke dalam klasifikasi menurut struktur domain katalitik. Seperti, MMP metzincin dengan karakter berupa motif ikat Zn berupa 3-histidina dan methionina. Anggota MMP metzincin meliputi reprolisin, seralisin, astacin, matriksin atau metaloproteinase matriks; MMP.
MMP telah dikenal perannya dalam pertumbuhan sel kanker dan metastasis,[5] pada kanker payudara, usus besar, dan pankreas,[6] dan telah sering menjadi target terapi anti kanker,[7] oleh karena ekspresinya yang berlebih.[8]
Referensi sunting
- ^ a b c d e Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 221-222. ISBN 978-1-4020-5376-4
- ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. 2004. MEROPS: the peptidase database. Nucleic Acids Res 32.
- ^ Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF. 2004. Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed ke-2. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Halaman 231.
- ^ (Inggris) "Control of Matrix Metalloproteinase Catalytic Activity". Center for Lung Biology, University of Washington; Hyun-Jeong Ra dan William C. Parks. Diakses tanggal 2010-12-06.
- ^ (Inggris) "New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression". Department of Anatomy, University of California at San Francisco; Egeblad M, Werb Z. Diakses tanggal 2010-12-04.
- ^ (Inggris) "Bone morphogenetic proteins induce pancreatic cancer cell invasiveness through a Smad1-dependent mechanism that involves matrix metalloproteinase-2". Department of Pharmacology and Cancer Biology, Department of Medicine, Duke University; Kelly J. Gordon, Kellye C. Kirkbride, Tam How, dan Gerard C. Blobe. Diakses tanggal 2010-12-07.
MMPs have been implicated in facilitating the invasion and metastasis of breast, colon and pancreatic cancers
- ^ (Inggris) "Matrix metalloproteinase inhibitors and cancer: trials and tribulations". Department of Pathology and Cancer Research Institute, University of California; Coussens LM, Fingleton B, Matrisian LM. Diakses tanggal 2010-12-04.
- ^ (Inggris) "Matrix metalloproteinases and tumor progression". Departamento de Bioquímica, Instituto Universitario de Oncología, Universidad de Oviedo; Freije JM, Balbín M, Pendás AM, Sánchez LM, Puente XS, López-Otín C. Diakses tanggal 2010-12-04.